Haiman saarekkeiden eristetty amyloidoosi

Haiman saarekkeiden eristetty amyloidoosi on yksi tavallisimmista ja hyvin tutkituista endokriinisen amyloidoosin muodoista (APUD-amyloidoosi). Se havaitaan insuliinia tuottavissa kasvaimissa ja yli 90% potilaista, joilla on vain ei-insuliinista riippuvainen diabetes, ja useammin vanhuksilla. Siksi haimasaarekkeiden eristetty amyloidoosi on myös yksi seniilisen paikallisen amyloidoosin muodoista, joka esiintyy jälkimmäisessä 24,5%: ssa tapauksista.

[1], [2], [3], [4], [5], [6], [7], [8],

Haiman saarekkeiden amyloidoosi ja patogeneesi

On syytä pitää mielessä, että eristyksissä amyloidoosi haiman saarekkeiden ei ole ainoa osoitus haiman vaurioista amyloidoosi. Hänen vaikuttaa alukset kaikki järjestelmän (yleinen) muodostaa: AL (ensisijainen amyloidoosi), AA (sekundaarinen amyloidoosi), FAP (familiaalinen amyloidoosi, familiaalinen amyloidin neuropatia), Ascl (systeeminen seniili amyloidoosi). Näiden muotojen mukana ovat pääasiassa eri kaliiperiarterit. Nämä vaurioita suurimmassa osassa tapauksista eivät johda haimatulehduksiin. Tapauksissa, joissa amyloidoosi valtimoiden, erityisesti pienet, terävät, voi surkastumista ja kertymisen haima vastaisesti sen exocrine toiminnon. Haiman saarekkeiden eristetyllä amyloidoosilla on kysymys hormonitoiminnan menetyksestä.

Erottujen amyloidoosien haiman saarekkeiden tutkimus aloitti E. L Opie. Vuonna 1901 hän kuvaili potilailla, joilla oli diabetes mellitus, haiman saarekkeiden korvaaminen homogeenisella homogeenisella aineella, jota virheellisesti pidettiin hyaliinina. 40 vuoden jälkeen N. Gellerstedt osoitti näiden muutosten amyloidisen luonteen. Vuonna 1970 P. Lacy sisälsi eristetyn amyloidoosin haiman saarekkeita seniilin amyloidoosin ryhmään.

Useimmat tutkijat tunnistavat B-solujen ratkaisevan aseman islet-amyloidin rakentamisessa. Vielä äskettäin saarekkeen amyloidi pidettiin insuliinijohdannaisena tai insuliinibetaattiketjuna. 1986-1987 vuotta. Saarekkeen amyloidipeptidin eristettiin puhtaassa muodossa insulinoma amyloidi, ja sitten saarekeamyloidipolypeptidi insuliinista diabetes. Biokemiallinen analyysi se osoitti, että peptidi, joka koostuu 37 aminohaposta, ja aminohapposekvenssi on 46% identtinen ihmisen neuropeptidi: kaltsitoningensvyazannomu peptidi 2 (CGRP-2) ja CGRP-1 (nimi peptidien osoittaa, että ne ovat tuotteita saman geenin, ja kalsitoniini). Kun on todettu, että saarekkeiden amyloidipeptidin on hormoni aktiivisuutta ja sisältyy saarilla laitteessa ei vain ei-insuliini diabeteksen, mutta normaali, se nimettiin amyliini. Amyliini geeni ihmisissä löytyy 12. Kromosomi (insuliinin geeni - 11-kromosomin), ja on yhteinen evolutiivinen geeni CGRP-1 ja CGRP-2.

Immunohistokemiallisesti amyliniä esiintyy isolaarisissa B-soluissa samoissa sekretorisissa rakeissa kuin insuliini, on läsnä melko suurilla määrillä insuliinista riippuvaisen diabeteksen potilailla. Tässä tapauksessa korrelaatio ilmenee B-solujen aktiivisen massan ja mahdollisuuden eristää amyliini farmakologisten aineiden vaikutuksen alaisena. Vanhuksille ja iäkkäille ihmisille amyloidin muodostuminen haiman saarekkeissa liittyy luultavasti korkeaan paikalliseen amyylin pitoisuuteen eikä sen ensisijaisen rakenteen vaurioitumiseen.

Haiman saarekesolujen amyloidipolypeptidi on joitakin ominaisuuksia: se ei sisällä tyrosiini ja tryptofaani, ei reagoi seerumien fibrillaariseen amyloidiproteiinien (AA, AL, ASGi, FAP), plasman komponentti, mutta se on sama kuin muuntyyppisten amyloidin. Elektronimikroskopiassa amyloidit fibrillit ovat läheisessä yhteydessä B-soluihin niiden sytoplasmassa tai solunsisäisesti.

Aste eristettyjen haiman saarekesolujen amyloidoosi vaihtelee suuresti - minimistä talletusten muodossa pienten plakkien pitkin kapillaareja, usein reuna haiman saarekkeiden vaikea amyloidoosin kun korvautuu lähes koko kudoksen saarten.

[9], [10], [11], [12], [13], [14],

Haiman saarekkeiden amyloidoosin oireet

Oireita Amyloidoosin eristettyjen haiman saarekkeiden ovat tyypillisiä: noin 70% potilaista kehittää insuliinista riippuvainen diabetes, ja diabeteksen voimakas riippuvuus vaikeusasteen haiman saarekesolujen amyloidoosin, joka on vahvistettu morfometrisellä tutkimuksessa. Tässä suhteessa keskustelua suhdetta diabetes ja eristettyjen haiman saarekesolujen amyloidoosi (mikä on ensisijainen ja mikä toissijainen) on nyt valmis - emme puhu diabeetikon haiman saarekesolujen amyloidoosi ja amyloidin diabeteksesta. Diagnoosi amyloidoosin eristetty haiman saarekkeiden, valitettavasti, post mortem, vaikka nykyaikaisen lääketieteellisen teknologian ja työkalu molekyylibiologian voisi tehdä, ja hänen elinaikanaan.

Erityistä huomiota olisi kiinnitettävä haiman saarekkeiden eristettyyn amyloidoosiin ikään liittyvänä ongelmana. Olisi vahvistettava, että seniili diabetes on amyloidinen diabetes. Noin laillisuuden tällainen ilmoitus on osoituksena se, että sen jälkeen, kun 60 vuosi ikääntyessä taajuuden eristettyjen haiman saarekesolujen amyloidoosi kasvaa, saavuttaa huippunsa 80 vuosi, erityisesti naisilla. Diabeteksen kliinisiä oireita esiintyy 66,6% tapauksista. Siksi eristettyjen haiman saarekesolujen amyloidoosi ja tulee yksi ehdoista tetradista Schwartz ilmentyminä useiden elinten seniili amyloidoosi - sydän, verisuonet, haiman saarekkeiden ja aivot. Schwartz-tetradi on kuitenkin hyvin harvinainen ( 5,5% vanhusten ja seniilien autopsiisista). Huomattavasti todennäköisesti eristetty amyloidoosi saarekkeiden haiman tai yhdistettynä eristetyn eteisen amyloidoosi ja seniili amyloidoosi aortan tai vanhuuden aivojen amyloidoosin ja seniili amyloidoosi silmät.

Siksi yliherkkä suurimmassa osassa tapauksia haimatulehdusten eristetty amyloidoosi on geriatrinen ja gerontologinen ongelma.